Белки

Дисциплина: Химия и физика
Тип работы: Реферат
Тема: Белки

Реферат по химии

Тема: Белки.

Выполнила ученица 11 Б класса

Средней школы №84

Ярославль 2004

Оглавление.

Оглавление…………………………………………………………2

Введение……………………………………………………………3

Строение белков……………………………………………………5

Классификация белков…………………………………………….8

Физические свойства ……………………………………………..11

Химические свойства

1)Гидратация……………………………………………………12

2)Денатурация…………………………………………………..13

3)Пенообразование……………………………………………..14

4)Горение………………………………………………………..14

5)Цветные реакции……………………………...……………...14

6)Амфотерные свойства………………………………………..14

7)Гидролиз………………………………………………………15

7. Значение белков

1)Белки-ферменты……………………………………………..16

2)Белки-гормоны……………………………………………….17

3)Белки-средства защиты……………………………………...18

4)Роль белков для человека……………………………………19

8.Приложение…………………………………………………………21

9. Список используемой литературы………………………………..30

БЕЛКИ.

Белками, или белковыми веществами называют высокомолекулярные (молеку- лярная

масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, моле- кулы которых построены

из остатков аминокислот, соединенных амидной (пепти- дной) связью.

Белки также называют протеинами (от греч. «прото

» - первый, важный). Число остатков аминокислот в

молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает

нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательнос- тью расположения аминокислотных остатков. Белок можно рассматривать как слож-

ный полимер аминокислот. Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или

иных форм белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь). Растения синтезируют белки (и их составные части

-аминокислоты) из углекислого газа СО

2 и воды Н

2О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.

Белки выполняют разнообразные биологические функции: пластическая,

транс- портная, защитная, энергетическая, каталитическая, сократительная, регуляторная и другие.(см.таблицу№5).

Белки,

поступающие в организм с животной и растительной пищей, гидролизуется

конечном счете до

-аминокислот. Наш организм устроен так, что часть

-амино- кислот –незаменимые аминокислоты -должна обязательно содержаться в пище. Для взрослого человека их всего 8, для детей 10. А вот остальные– заменимые аминокис- лоты организм

синтезирует сам - был бы в достатке азот, без которого ни один белок не может существовать. Этот процесс осуществляется в печени.

Белки выполняют функцию биокатализаторов-ферментов, ре­гулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции

роста и передачи наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осу­ществляют мышечное сокращение.

Белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев.

СТРОЕНИЕ

БЕЛКОВ.

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радика-лов (остатков)

- в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие

ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы

(например, содержащие спиртовые

-группы, амидные группы) могут располагать ся как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образова- нии водородных связей.

В молекулах белка

-аминокислот связаны между собой пептидными(–

–) связями:

Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными

(–

–­­­)связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водоро- дные связи, а также гидрофобное взаимодействие—особый вид контактов между гидрофобными компонентами

молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода–51­­­–53; кислорода– 21,5–23,5;

азота–16,8–18,4; водорода–6,5–7,3; сера–0,3–2,5. Некоторые белки содер- жат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.

Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются. Различают

четыре уровня организации белковых молекул: 1.Первичной структурой белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Белковая молекула может состоять из одной или

нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

2.Вторичная структура белка

— способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы — NH — и кар­бонильной группы — СО —, которые разделены четырь­мя

аминокислотными фрагментами). Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. В одном витке спирали обычно со- держится 3,6

аминокислотных остатка, шаг спирали – 0,544 нм.

3.Третичная структура белка

— реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Тре- тичная структура белка обуславливает специфическую

биологическую активность белковой молекулы. В формировании третичной структуры, кроме водородных свя- зей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки»

белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибр- илллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна

-спиральная структура, спирали

изогнуты, «свернуты».Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяют- ся в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков

животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они не раст- воряются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства

(прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани(миозин), кератин(роговая

ткань).

4.Четвертичная структура белка —

относится к макромолекулам, в состав кото- рых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между со- бой ковалентно. Между собой эти субъединицы

соединяются водородными, ионы- ми, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

КЛ...

Забрать файл

Похожие материалы: