Белки

    Дисциплина: Химия и физика
    Тип работы: Реферат
    Тема: Белки

    Реферат по химии

    Тема: Белки.

    Выполнила ученица 11 Б класса

    Средней школы №84

    Ярославль 2004

    Оглавление.

    Оглавление…………………………………………………………2

    Введение……………………………………………………………3

    Строение белков……………………………………………………5

    Классификация белков…………………………………………….8

    Физические свойства ……………………………………………..11

    Химические свойства

    1)Гидратация……………………………………………………12

    2)Денатурация…………………………………………………..13

    3)Пенообразование……………………………………………..14

    4)Горение………………………………………………………..14

    5)Цветные реакции……………………………...……………...14

    6)Амфотерные свойства………………………………………..14

    7)Гидролиз………………………………………………………15

    7. Значение белков

    1)Белки-ферменты……………………………………………..16

    2)Белки-гормоны……………………………………………….17

    3)Белки-средства защиты……………………………………...18

    4)Роль белков для человека……………………………………19

    8.Приложение…………………………………………………………21

    9. Список используемой литературы………………………………..30

    БЕЛКИ.

    Белками, или белковыми веществами называют высокомолекулярные (молеку- лярная

    масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, моле- кулы которых построены

    из остатков аминокислот, соединенных амидной (пепти- дной) связью.

    Белки также называют протеинами (от греч. «прото

    » - первый, важный). Число остатков аминокислот в

    молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает

    нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему последовательнос- тью расположения аминокислотных остатков. Белок можно рассматривать как слож-

    ный полимер аминокислот. Белки входят в состав всех живых организмов, но особо важную роль они играют в животных организмах, которые состоят из тех или

    иных форм белков (мышцы, покровные ткани, внутренние органы, хрящи, кровь). Растения синтезируют белки (и их составные части

    -аминокислоты) из углекислого газа СО

    2 и воды Н

    2О за счет фотосинтеза, усваивая остальные элементы белков (азот N, фосфор Р, серу S, железо Fe, магний Mg) из растворимых солей, находящихся в почве.

    Белки выполняют разнообразные биологические функции: пластическая,

    транс- портная, защитная, энергетическая, каталитическая, сократительная, регуляторная и другие.(см.таблицу№5).

    Белки,

    поступающие в организм с животной и растительной пищей, гидролизуется

    конечном счете до

    -аминокислот. Наш организм устроен так, что часть

    -амино- кислот –незаменимые аминокислоты -должна обязательно содержаться в пище. Для взрослого человека их всего 8, для детей 10. А вот остальные– заменимые аминокис- лоты организм

    синтезирует сам - был бы в достатке азот, без которого ни один белок не может существовать. Этот процесс осуществляется в печени.

    Белки выполняют функцию биокатализаторов-ферментов, ре­гулирующих скорость и направление химических реакций в организме. В комплексе с нуклеиновыми кислотами обеспечивают функции

    роста и передачи наследственных признаков, являются структурной основой мышц и осу­ществляют мышечное сокращение.

    Белок представляет собой полипептид, содержащий сотни или тысячи аминокислотных звеньев.

    СТРОЕНИЕ

    БЕЛКОВ.

    В пространственном строении белков большое значение имеет характер радика-лов (остатков)

    - в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макромолекулы белка и обуславливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие

    ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы

    (например, содержащие спиртовые

    -группы, амидные группы) могут располагать ся как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образова- нии водородных связей.

    В молекулах белка

    -аминокислот связаны между собой пептидными(–

    –) связями:

    Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными

    (–

    –­­­)связями, или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

    Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водоро- дные связи, а также гидрофобное взаимодействие—особый вид контактов между гидрофобными компонентами

    молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

    Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незначительно (в % на сухую массу): углерода–51­­­–53; кислорода– 21,5–23,5;

    азота–16,8–18,4; водорода–6,5–7,3; сера–0,3–2,5. Некоторые белки содер- жат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.

    Особый характер белка каждого вида связан не только с длиной, составом и строением входящих в его молекулу полипептидных цепей, но и с тем, как эти цепи ориентируются. Различают

    четыре уровня организации белковых молекул: 1.Первичной структурой белка — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Белковая молекула может состоять из одной или

    нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

    2.Вторичная структура белка

    — способ скручивания полипептидной цепи в пространстве (за счет водородной связи между водородом амидной группы — NH — и кар­бонильной группы — СО —, которые разделены четырь­мя

    аминокислотными фрагментами). Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. В одном витке спирали обычно со- держится 3,6

    аминокислотных остатка, шаг спирали – 0,544 нм.

    3.Третичная структура белка

    — реальная трехмерная конфигурация закрученной спирали полипептидной цепи в пространстве (спираль, скрученная в спираль). Тре- тичная структура белка обуславливает специфическую

    биологическую активность белковой молекулы. В формировании третичной структуры, кроме водородных свя- зей, большую роль играет ионное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки»

    белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибр- илллярные, или нитевидные, белки.

    Для глобулярных белков более характерна

    -спиральная структура, спирали

    изогнуты, «свернуты».Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяют- ся в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков

    животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

    Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они не раст- воряются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства

    (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Примером фибриллярных белков служат белки мускульной ткани(миозин), кератин(роговая

    ткань).

    4.Четвертичная структура белка —

    относится к макромолекулам, в состав кото- рых входит несколько полипептидных цепей (субъединиц), не связанных между со- бой ковалентно. Между собой эти субъединицы

    соединяются водородными, ионы- ми, гидрофобными и другими связями. Примером может служить макромолекула гемоглобина.

    КЛ...

    Забрать файл

    Похожие материалы:


ПИШЕМ УНИКАЛЬНЫЕ РАБОТЫ
Заказывайте напрямую у исполнителя!


© 2006-2016 Все права защищены