Белки

    Дисциплина: Химия и физика
    Тип работы: Реферат
    Тема: Белки

    Синтез белков.

    Расщепление.

    Расщепление в желудке (кислая среда).

    Всасывание в тонком кишечнике.

    На нужды организма:

    , Н

    2О,

    -выведение.

    (аминокислоты выстраиваются в

    различные последовательности).

    Жиры

    Углеводы.

    белки

    алиментарная дистрофия – необратимая)

    Весь синтез белков состоит из двух процессов: транскрипции и трансляции.

    Транскрипция – процесс считывания, синтез РНК, осуществляемый РНК полимеразой. Процесс идёт с одной цепи ДНК. Транскрипция производится одним или несколькими генами, отвечающих за

    синтез определённого белка. У

    прокариотов этот участок называется

    опероном.

    В начале каждого

    оперона находится площадка для РНК полимеразы –

    промотр – специальная последовательность

    нуклеотидов РНК, которую фермент определяет благодаря химическому средству. Присоединяется к просмотру и начинается синтез

    иРНК. Дойдя до конца

    оперона фермент встречает сигнал (определённую последовательность

    нуклеотидов), который означает конец считывания.

    Стадии процесса:

    Связывание РНК полимеразы с

    промотором.

    Инициация – начало синтеза.

    Элонгация – рост цепочки РНК.

    нуклеотидов/секунда.

    Терминация

    – завершение синтеза.

    Трансляция – происходит в ядре на

    рибосомах.

    Этапы:

    Аминокислоты доставляют

    тРНК к

    рибосомам. Кодоны шифруют аминокислоты. На вершине

    тРНК имеется последовательность трёх

    нуклеотидов,

    компланарных

    нуклеотидам кодона в

    иРНК, -

    антикодон. Фермент определяет

    антикодон и присоединяет

    тРНК аминокислоту.

    На

    рибосоме

    тРНК переводит с «языка»

    нуклеотидов на «язык» аминокислот. Далее аминокислоты отрываются от

    тРНК.

    Фермент синтеза присоединяет аминокислоту к полипептидной цепи.

    Синтез завершён и готовая цепь отходит от

    рибосом.

    Строение белков.

    Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены двадцатью альфа – аминокислотами, соединёнными

    пептидными связями –

    О -

    Н -

    Дипепетиды

    Полипептиды

    Мономерами белков являются аминокислоты.

    Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (-СООН), щелочные – аминогруппой (-

    ). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы (-

    CHNH

    COOH

    ), и отличается от любой другой особой химической группировкой

    – группой, или радикалом.

    Существуют:

    Простые белки – состоящие из одних аминокислот. Например, растительные белки –

    проламины, белки кровяной плазмы –

    альбулины и глобулины.

    Сложные белки – помимо аминокислот имеют в своём составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты,

    липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Имеют сложные названия нуклеопротеиды,

    шикопротеиды и т.д.

    Простейшая аминокислота – глицерин

    COOH

    Но разные аминокислоты могут содержать различные радикалы

    CHNH

    COOH

    H – O -

    - CH

    2 – CHNH

    2 – COOH

    Структура белков.

    Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при

    отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая

    пептидной.

    Типы структур:

    Первичная

    определяется последовательностью аминокислот. Из трёх аминокислот – 27 комбинаций, тогда из 20 аминокислот – 10

    1300

    длиной каждая не менее 100 остатков, следовательно, продолжается эволюционный процесс.

    Вторичная – спираль, полая внутри, которая удерживается водородными связями, при этом радикалы направлены наружу.

    Третичная – физиологически активная структура, спираль, закрученная в клубок. Отрицательно и положительно заряженные

    – группы аминокислот притягиваются и сближают участки белковой цепи, так образуется клубок, поддерживаемый сульфидными мостками (-

    Четвертичная структура – некоторые белки, например гемоглобин и инсулин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре.

    В человеческом организме около 100000 белков, молекулярная масса которых от нескольких тысяч до нескольких миллионов.

    История вопроса.

    В настоящее время строение и функции большинства белков известны. История изучения белков началась с исследования

    Беккари (1878г), который впервые из пшеничной муки выделил белковое вещество, названное им \'

    клековиной\'.

    В 1888 г. А. Я. Данилевский предположил существование в белках -N-S- химических группировок.

    В 1902 г. Э. Фишер предложил

    пептидную теорию строения белка.

    В 1951 г. Л.

    Полинг разработал модель вторичной структуры белка.

    В 1953 г.

    Сэнгер расшифровал аминокислотную последовательность в инсулине (гормон поджелудочной железы), а через 10 лет уже тот же инсулин был получен путем искусственного синтеза

    из аминокислот. Совершенствование методов исследования достигло такого уровня, что в настоящее время изучение структуры белковой молекулы является относительно простым делом и для

    большего количества белков установлено их строение (аминокислотный состав и аминокислотное строение).

    Перспективы.

    У белков очень сложное строение и на данном этапе развития науки очень сложно выявить структуру молекул белков.

    Первый белок, у которого была расшифрована первичная структура, был инсулин. Это случилось в 1954 году. Для этого понадобилось около 10 лет. Синтез белков - очень сложная

    задача, и если ее решить, то возрастет количество ресурсов для дальнейшего использования их в технике, медицине ит.д., а также уже возможен биохимический и синтетический способы

    получения пищи.

    А.Н. Несмеянов провел широкие исследования в области создания микробиологической промышленности по производству искусственных продуктов питания. Практическое осуществление путей

    получения такой пищи ведется в двух основных направлениях. Одно из них основано на использовании белков растений, например сои, а второе - на использовании белков продуктов,

    полученных микробиологическим путем из нефти.

    В природе широко представлена автоматическая

    самосборка

    надмолекулярных структур и инициатором ее являются белковые молекулы. Это дает надежду выяснить закономерности формообразования у растений и животных и понять

    молекулярные механизмы, обеспечивающие сходство родителей и детей.

    Чем глубже химики познают природу и строение белковых молекул, тем более они убеждаются в исключительном значении получаемых данных для раскрытия тайны жизни. Раскрытие связи

    между структурой и функцией в белковых веществах - вот краеугольный камень, на котором покоится проникновение в самую глубокую сущность жизненных процессов, вот та основа, которая

    послужит в будущем исходным рубежом для нового качественного скачка в развитии биологии и медицины.

    Биологическое значение.

    Белки входят в состав живых организмов и являются основными материальными агентами, управляющими всеми химическими реакциями, протекающими в организме.

    Одной из важнейших функций белков является их способность выступать в качестве специфических катализаторов (ферментов), обладающих исключительно высокой каталитической

    активностью. Без участия ферментов не проходит почти ни одна химическая реакция в живом организме.

    Вторая важнейшая функция белков состоит в том, что они опр...

    Забрать файл

    Похожие материалы:


ПИШЕМ УНИКАЛЬНЫЕ РАБОТЫ
Заказывайте напрямую у исполнителя!


© 2006-2016 Все права защищены